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应用场景
不同类型的蛋白翻译后修饰在生物过程中有着不同的调控作用，不同功能特性的蛋白在生物进化过程中有着不同程度的序列保守性，例如直系同源基因相关的蛋白在进化上处于高度保守状态。发生在蛋白序列进化高度保守区域上的翻译后修饰有可能预示着在生物过程中起关键的调控作用。
分析方法
使用 BLAST 方法对给定物种的蛋白序列进行同源比对分析，通过适当的过滤条件筛选出直系同源蛋白，然后采用 MUSCLE 软件对找到的同源蛋白进行多序列比对。根据多序列比对结果，统计在本研究中发生修饰的氨基酸在其同源蛋白中保守的比例（如果修饰位点氨基酸在其同源蛋白中为其他氨基酸或缺失，定义为“不保守位点”；反之为“保守位点”）。比较特定氨基酸上发生修饰的保守比例与未发生修饰的保守比例，采用 Fisher 精确检验计算保守性 p value。
图表展示
注：赖氨酸乙酰化修饰位点保守性分析结果。 表格中展示了某研究中发生乙酰化修饰和未发生乙酰化修饰的赖氨酸在同源蛋白中的保守情况。结果表明在各比较物种中赖氨酸发生乙酰化修饰的保守比例均高于未发生乙酰化修饰的保守比例，且统计学检验 p value 均小于 0.05。
注：赖氨酸乙酰化修饰位点保守性分析结果。 表格中展示了某研究中发生乙酰化修饰和未发生乙酰化修饰的赖氨酸在同源蛋白中的保守情况。结果表明在各比较物种中赖氨酸发生乙酰化修饰的保守比例均高于未发生乙酰化修饰的保守比例，且统计学检验 p value 均小于 0.05。
注：赖氨酸乙酰化修饰位点保守性分析折线图。 横轴为比较的物种，纵轴为赖氨酸保守比例。其中蓝色折线表示赖氨酸发生乙酰化修饰的保守比例，红色表示未发生乙酰化修饰的保守比例。图中可以看出在各比较物种中赖氨酸发生乙酰化修饰的保守比例均高于未发生乙酰化修饰的保守比例。
需要撰写需求文件，提交蛋白序列或蛋白序列号，并提前与工程师沟通联系。
参考文献
Altschul, S. F. . (2012). Basic local alignment search tool (blast). Journal of Molecular Biology, 215(3), 403-410.
Edgar, R. C. . (0). Muscle: multiple sequence alignment with high accuracy and high throughput. Nuclc Acids Research(5), 1792-1797.
